Janin-Plot: Unterschied zwischen den Versionen

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[[Datei:Janin 1y4o A ARG18.png|mini|Ein Janin-Plot der R18-Position der kleineren Untereinheit des [[Dynein]] ({{PDB|1Y4O}}). Die blaue Region kennzeichnet helikale Bereiche, die Gelbe Faltblatt-Bereiche.]]
[[Datei:Janin 1y4o A ARG18.png|mini|Ein Janin-Plot der R18-Position der kleineren Untereinheit des [[Dynein]] ({{PDB|1Y4O}}). Die blaue Region kennzeichnet helikale Bereiche, die gelbe Faltblatt-Bereiche.]]


Der '''Janin-Plot''' (auch ''Janin-Diagramm'') ist ein [[Biochemie|biochemisches]] [[Diagramm]], das die [[statistische Verteilung]] von Kombinationen von [[Diederwinkel]]n anzeigt.<ref name="Janin">J. Janin, S. Wodak: ''Conformation of amino acid side-chains in proteins.'' In: ''Journal of molecular biology.'' Band 125, Nummer 3, November 1978, S.&nbsp;357–386, {{ISSN|0022-2836}}. PMID 731698.</ref> Während im [[Ramachandran-Plot]] jeweils zwei Diederwinkel (φ und ψ) eines bestimmten [[Protein]]-[[Backbone (Biochemie)|Backbones]] dargestellt wird, werden im Janin-Plot die Diederwinkel der [[Aminosäure]]seitenketten abgebildet (χ<sub>1</sub> und χ<sub>2</sub>).<ref>J. F. Doreleijers, A. W. Sousa da Silva, E. Krieger, S. B. Nabuurs, C. A. Spronk, T. J. Stevens, W. F. Vranken, G. Vriend, G. W. Vuister: ''CING: an integrated residue-based structure validation program suite.'' In: ''Journal of biomolecular NMR.'' Band 54, Nummer 3, November 2012, S.&nbsp;267–283, {{ISSN|1573-5001}}. {{DOI|10.1007/s10858-012-9669-7}}. PMID 22986687. {{PMC|3483101}}.</ref> Da nicht alle Aminosäuren diese Diederwinkel aufweisen, können manche Aminosäuren nicht im Janin-Plot dargestellt werden. Die Korrelation hängt von den verschiedenen Aminosäuren und der [[Sekundärstruktur]] der [[Aminosäuresequenz]]en ab. Im Janin-Plot können Sekundärstrukturen wie [[Α-Helix|α-Helices]] und [[Β-Faltblatt|β-Faltblätter]] identifiziert werden.
Der '''Janin-Plot''' (auch ''Janin-Diagramm'') ist ein [[Biochemie|biochemisches]] [[Diagramm]], das die [[statistische Verteilung]] von Kombinationen von [[Diederwinkel]]n anzeigt.<ref name="Janin">J. Janin, S. Wodak: ''Conformation of amino acid side-chains in proteins.'' In: ''Journal of molecular biology.'' Band 125, Nummer 3, November 1978, S.&nbsp;357–386, {{ISSN|0022-2836}}. PMID 731698.</ref> Während im [[Ramachandran-Plot]] jeweils zwei Diederwinkel (φ und ψ) eines bestimmten [[Protein]]-[[Backbone (Biochemie)|Backbones]] dargestellt werden, gibt der Janin-Plot die Diederwinkel der [[Aminosäure]]seitenketten wieder (χ<sub>1</sub> und χ<sub>2</sub>).<ref>J. F. Doreleijers, A. W. Sousa da Silva, E. Krieger, S. B. Nabuurs, C. A. Spronk, T. J. Stevens, W. F. Vranken, G. Vriend, G. W. Vuister: ''CING: an integrated residue-based structure validation program suite.'' In: ''Journal of biomolecular NMR.'' Band 54, Nummer 3, November 2012, S.&nbsp;267–283, {{ISSN|1573-5001}}. {{DOI|10.1007/s10858-012-9669-7}}. PMID 22986687. {{PMC|3483101}}.</ref> Da nicht alle Aminosäuren diese Diederwinkel aufweisen, können manche Aminosäuren nicht im Janin-Plot dargestellt werden. Die Korrelation hängt von den verschiedenen Aminosäuren und der [[Sekundärstruktur]] der [[Aminosäuresequenz]]en ab. Im Janin-Plot können Sekundärstrukturen wie [[Α-Helix|α-Helices]] und [[Β-Faltblatt|β-Faltblätter]] identifiziert werden.


== Geschichte ==
== Geschichte ==

Aktuelle Version vom 15. August 2021, 20:35 Uhr

Ein Janin-Plot der R18-Position der kleineren Untereinheit des Dynein (PDB 1Y4O). Die blaue Region kennzeichnet helikale Bereiche, die gelbe Faltblatt-Bereiche.

Der Janin-Plot (auch Janin-Diagramm) ist ein biochemisches Diagramm, das die statistische Verteilung von Kombinationen von Diederwinkeln anzeigt.[1] Während im Ramachandran-Plot jeweils zwei Diederwinkel (φ und ψ) eines bestimmten Protein-Backbones dargestellt werden, gibt der Janin-Plot die Diederwinkel der Aminosäureseitenketten wieder (χ1 und χ2).[2] Da nicht alle Aminosäuren diese Diederwinkel aufweisen, können manche Aminosäuren nicht im Janin-Plot dargestellt werden. Die Korrelation hängt von den verschiedenen Aminosäuren und der Sekundärstruktur der Aminosäuresequenzen ab. Im Janin-Plot können Sekundärstrukturen wie α-Helices und β-Faltblätter identifiziert werden.

Geschichte

Der Janin-Plot wurde 1978 von Joël Janin entwickelt.[1]

Einzelnachweise

  1. 1,0 1,1 J. Janin, S. Wodak: Conformation of amino acid side-chains in proteins. In: Journal of molecular biology. Band 125, Nummer 3, November 1978, S. 357–386, ISSN 0022-2836. PMID 731698.
  2. J. F. Doreleijers, A. W. Sousa da Silva, E. Krieger, S. B. Nabuurs, C. A. Spronk, T. J. Stevens, W. F. Vranken, G. Vriend, G. W. Vuister: CING: an integrated residue-based structure validation program suite. In: Journal of biomolecular NMR. Band 54, Nummer 3, November 2012, S. 267–283, ISSN 1573-5001. doi:10.1007/s10858-012-9669-7. PMID 22986687. PMC 3483101 (freier Volltext).

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