Quelltext der Seite Protein-Lipid-Interaktion

[[Datei:Monotopic membrane protein.svg|mini|Interaktionen von Lipiden mit peripheren Membranproteinen]]
[[Datei:Polytopic membrane protein.png|mini|Interaktionen von Lipiden mit Transmembranproteinen]]
'''Protein–Lipid-Interaktionen''' (auch '''Protein-Lipid-Wechselwirkungen''') sind Bindungen zwischen [[Lipid]]en und [[Protein]]en, analog zu [[Protein-Protein-Interaktion]]en, [[Protein-RNA-Interaktion]]en und [[Protein-DNA-Interaktion]]en.

== Eigenschaften ==
Protein-Lipid-Interaktionen sind z.&nbsp;B. bei Proteinen des [[Fettstoffwechsel]]s,<ref>J. Storch, L. McDermott: ''Structural and functional analysis of fatty acid-binding proteins.'' In: ''Journal of lipid research.'' Band 50 Suppl, April 2009, S.&nbsp;S126–S131, {{DOI|10.1194/jlr.R800084-JLR200}}. PMID 19017610. {{PMC|2674722}}.</ref> bei peripheren [[Membranprotein]]en die Bindung an oder bei [[Transmembranprotein]]en die Einlagerung in eine [[Biomembran]]. Bei [[Zellpenetrierendes Peptid|zellpenetrierenden Peptiden]] ist der Mechanismus der Penetration von Biomembranen teilweise unbekannt.

Methoden zur Untersuchung von Protein-Lipid-Interaktionen sind z.&nbsp;B. die [[ESR-Spektroskopie]],<ref name="PMID 1848569">R. C. YashRoy: ''Protein heat denaturation and study of membrane lipid-protein interactions by spin label ESR.'' In: ''Journal of biochemical and biophysical methods.'' Band 22, Nummer 1, Januar 1991, S.&nbsp;55–59, PMID 1848569.</ref> die duale Polarisationsinterferometrie,<ref>A. Mashaghi, M. Swann, J. Popplewell, M. Textor, E. Reimhult: ''Optical anisotropy of supported lipid structures probed by waveguide spectroscopy and its application to study of supported lipid bilayer formation kinetics.'' In: ''Analytical chemistry.'' Band 80, Nummer 10, Mai 2008, S.&nbsp;3666–3676, {{DOI|10.1021/ac800027s}}, PMID 18422336.</ref> die [[Fluoreszenzmikroskop]]ie mit [[Fluoreszenzmarkierung|fluoreszenzmarkierten]] Lipiden oder Proteinen oder mit Lipid-[[Farbstoff]]en wie [[Laurdan]] oder [[Filipin]]. Die Bindung von Proteinen hat einen geringen Effekt auf die Anordnung der Lipide in einer Biomembran.<ref name="PMID 1848569" /> Die Proteine [[Myelin basic protein]], [[Spektrin]] und [[Prion]]en<ref>N. Sanghera, M. J. Swann, G. Ronan, T. J. Pinheiro: ''Insight into early events in the aggregation of the prion protein on lipid membranes.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' Band 1788, Nummer 10, Oktober 2009, S.&nbsp;2245–2251, {{DOI|10.1016/j.bbamem.2009.08.005}}, PMID 19703409.</ref> können ebenso wie [[Matrixprotein]]e [[Virushülle|behüllter]] Viren direkt an Lipide binden, während die meisten peripheren Membranproteine über eine [[posttranslationale Modifikation]] mit einem Lipid oder über die Bindung an Transmembranproteine mit der Membran verbunden sind.

== Literatur ==
* Robert B. Gennis: ''Biomembranes, Molecular structure and function''. Springer Verlag, New York, 1989. ISBN 978-0387967608.
* H. L. Scott, T. J. Coe: ''A theoretical study of lipid-protein interactions in bilayers.'' In: ''Biophysical Journal.'' Band 42, Nummer 3, Juni 1983, S.&nbsp;219–224, {{DOI|10.1016/S0006-3495(83)84389-6}}, PMID 6871368, {{PMC|1329230}}.

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Biochemisches Nachweisverfahren]]
[[Kategorie:Protein-Methode]]
[[Kategorie:Lipid-Biochemie]]
[[Kategorie:Systembiologie]]